Protein molekülü seviyeleri yapısal organizasyonu: bir proteinin ikincil yapı

protein ve polipeptit zincirinin proteidler yapısı ve protein molekülünün temel bir, iki ya da daha çok devre meydana gelebilir. Bununla birlikte, biyopolimer, fiziksel, biyolojik ve kimyasal özellikleri, "anlamsız", aynı zamanda, protein moleküllerinin organizasyonun diğer seviyeleri olabilir, sadece bir genel kimyasal yapıya kaynaklanır.

Bir proteinin birincil yapısı , nicel ve nitel bir amino asit kompozisyonu tarafından tespit edilir. Peptid bağlar primer yapısının temelini oluşturmaktadır. İlk defa, bu hipotez 1888 A Ya. Danilevskiy önerilen ve daha sonra şüpheler E. Fischer tarafından gerçekleştirilir peptitlerin sentezi ile doğrulanmıştır. ayrıntılı olarak protein moleküllerinin yapısı A. Ya. Danilevskim E. Fischer incelenmiştir. Bu teoriye göre, protein moleküllerinin peptid bağı ile bağlı olan amino asit kalıntılarının bir sayıda oluşur. Protein molekülü, bir veya daha fazla polipeptid zincire sahip olabilmektedir.

proteinlerin primer yapıları test kimyasalı maddeleri ve proteolitik enzimler için kullanıldığında. Bu nedenle, Edman metodu kullanılarak terminali amino asitleri tanımlamak için çok uygundur.

proteinin ikincil yapı protein molekülünün bir uzamsal konfigürasyon gösterilmektedir. alfa-heliks, beta-sarmal kollajen sarmal: Aşağıdaki ikincil yapı tipi vardır. Bilim adamları, peptidlerin alfa-heliks yapısına en karakteristik bulmuşlardır.

proteinin ikincil yapı vasıtası ile stabilize edilir hidrojen bağlarının. ikincisi arasında ortaya çıkan hidrojen atomu , bir peptid bağı bir elektronegatif azot atomu ve amino asitlerin dördüncü birinin bir karbonil oksijen atomuna bağlanmış ve bunlar spiral boyunca yönlendirilir. Enerji hesaplamalar, bu amino asitlerin polimerizasyonu, doğal proteinlerinde mevcut olan daha verimli bir sağ alfa-heliks olduğunu göstermektedir.

Bir proteinin ikincil yapı: beta-tabaka yapısı

Beta-kıvrımlar polipeptid zincirleri tam olarak açılır. Beta-kıvrımlar iki peptid bağlarının etkileşimi ile oluşturulmaktadır. Bu yapı, karakteristik olan lifli proteinler (keratin, fibroin, vb.) ayrıca disülfid bağları zincirler arası ile stabilize edilen polipeptit zincirinin bir paralel bir düzenleme ile karakterize edilen, özellikle, p-keratin olarak. ipek fibroin komşu polipeptid zincirleri anti-paralel bulunmaktadır.

proteinin ikincil yapı: kolajen sarmal

oluşumu, bir çubuk şekline sahip üç spiralized Bunun yanında, tropokollajen zincirlerinden oluşur. Zincir kıvrılmayı Spiralized ve bu da süper oluşturur. Helix bir zincirdeki amino amino asit kalıntısı meydana gelen peptid hidrojen ve diğer bir zincirin amino asit artığının karbonil grubu oksijen arasındaki hidrojen bağları yolu ile stabilize edilmiştir. Sunulan kollajen yapısı yüksek mukavemet ve elastikiyet sağlar.

proteinin tersiyer yapısı

Yerli durumda olduğu Çoğu protein şekil, boyut, ve amino asit köklerinin polaritesi ve amino asit dizisi ile belirlenir çok kompakt bir yapı vardır.

Bu güçlerin etkisi protein molekülü ve stabilizasyon termodinamik uygun konformasyonunu elde edilir altında doğal protein konformasyon oluşumu ya da bir üçüncül yapısı hakkında önemli bir etkisi vs .. hidrofobik ve iyonik etkileşimler, hidrojen bağı vardır.

kuaterner yapı

molekülün yapısının Bu tür tek bir molekül kompleksi halinde çeşitli alt birimlerin birlikte bir sonucudur. Her bir alt birimin bir bileşim, primer, sekonder ve tersiyer yapıları içerir.