Enzim proteininin işlevi nedir? Proteinlerin enzimatik fonksiyonu: örnekler

Vücudumuzun çalışması milyonlarca hücre, binlerce çok farklı madde içeren son derece karmaşık bir süreçtir. Fakat tamamen özel proteine bağımlı olan bir alan var, insan ve hayvan hayatının olmadan kesinlikle imkansız olacaktır. Muhtemelen tahmin ettiğiniz gibi, şimdi enzimlerden bahsediyoruz.

Bugün proteinlerin enzimatik işlevini ele alacağız . Bu biyokimyanın önemli bir alanı.

Bu maddelerin temeli ağırlıklı olarak protein olduğundan, kendileri de kendileri olarak düşünülebilir. İlk kez enzimlerin 19. yüzyılın 30'larına kadar keşfedildiğini bilmek gerekiyor, ancak bilim insanlarını bir asırdan daha fazla bir şekilde tanımlamaları için getirdiler. Peki enzim protein ne işe yarıyor? Bu konuda, bunların yapıları ve reaksiyon örnekleri ile birlikte yazımızdan da öğreneceksiniz.

Her proteinin teorik olarak bile olsa bir enzim olamayacağı anlaşılmalıdır. Sadece globüler proteinler, diğer organik bileşiklere karşı katalitik etkinlik gösterebilir. Bu sınıftaki bütün doğal bileşikler gibi, enzimler de amino asit artıklarından oluşur. Proteinlerin enzimatik işlevinin (örneklerde yer alan örneklerde) yalnızca molar kütlesi 5000'den az olmayanlar tarafından gerçekleştirilebileceğini unutmayın.

Bir enzim nedir, modern tanımlar

Enzimler biyolojik kökenli katalizörlerdir . Reaksiyona katılan iki reaktif (substrat) arasındaki en yakın temastan dolayı reaksiyonları hızlandırabilme yeteneğine sahiptirler. Proteinlerin enzimatik işlevinin yalnızca canlı bir organizmanın karakteristik olan bazı biyokimyasal reaksiyonlarının kataliz işlemi olduğu söylenebilir. Bunların sadece küçük bir kısmı laboratuarda çoğaltılabilir.

Son yıllarda bu yönde bir miktar ilerleme kaydedildiğine dikkat edilmelidir. Bilim adamları yavaş yavaş sadece ulusal ekonomi için değil, aynı zamanda tıpta da kullanılabilen yapay enzimlerin oluşumuna yaklaşıyorlar. Kanser başlangıcının küçük alanlarını bile etkili bir şekilde yok edebilecek enzimler geliştirilmektedir.

Enzimin hangi kısımları doğrudan reaksiyona karışıyor?

Substratla temasın, enzimin tüm gövdesini içermediğini, yalnızca aktif merkez olarak adlandırılan küçük alanını içermediğini unutmayın. Bu onların ana mülkiyetidir, tamamlayıcılıktır. Bu kavram, enzimin, substrat için formda ve fiziko-kimyasal özellikleri için ideal bir şekilde bulunduğu anlamına gelir. Bu durumda protein-enzimlerin fonksiyonunun aşağıdaki gibi olduğu söylenebilir:

• Onların su kabuğu yüzeyden çıkıyor.
• Kesin bir deformasyon var (örneğin kutuplaşma).
• Bundan sonra uzaydaki özel bir şekilde bulunurlar ve birbirlerine yaklaşırlar.

Tepkimenin hızlanmasına neden olan bu faktörlerdir. Ve şimdi enzimler ve inorganik katalizörler arasında bir karşılaştırma yapalım.

Gördüğünüz gibi, proteinlerin enzimatik işlevi özgünlüğü varsayar. Ayrıca bu proteinlerin çoğunun aynı zamanda spesifik bir özgünliğe sahip olduğunu da ekliyoruz. Basitçe belirtmek gerekirse, insan enzimleri kobay için uygun olmayacaktır.

Enzimlerin yapısı hakkında önemli bilgiler

Bu bileşiklerin yapısında, üç seviye hemen ayırt edilir. Birincil yapı, enzimlerin bir parçası olan amino asit kalıntıları tarafından tanımlanabilir. Bu yazıda defalarca belirttiğimiz proteinlerin enzimatik fonksiyonu, sadece belirli bileşik kategorileri ile gerçekleştirilebildiğinden, bunları tam olarak bu özellik ile belirlemek oldukça gerçekçidir.

Orta derece seviyeye gelince, üyelik, bu amino asit kalıntıları arasında ortaya çıkabilecek ek bağ türleri ile belirlenir. Bu bağlar hidrojen, elektrostatik, hidrofobik ve van der Waals etkileşimleridir. Bu bağların neden olduğu stres sonucunda enzimin farklı bölümlerinde α-heliks, döngüler ve β-iplikleri oluşur.

Üçüncül yapı, polipeptid zincirinin nispeten geniş kesitlerinin basitçe katlandığı sonucunda ortaya çıkar. Elde edilen iplikçiklere alan adı denir. Son olarak, bu yapının nihai oluşumu yalnızca farklı alanlar arasında istikrarlı bir etkileşim kurulduktan sonra gerçekleşir. Unutulmamalıdır ki, alanların oluşumu kendiliğinden tamamen bağımsız bir düzen içerisinde gerçekleşir.

Alanların bazı özellikleri

Tipik olarak, oluşturulduğu polipeptit zinciri yaklaşık 150 amino asit kalıntısından oluşur. Alanlar birbirleriyle etkileşime girdiğinde, bir küre oluşur. Enzimatik fonksiyon, aktif merkezler tarafından temelinde yapıldığından, bu sürecin önemi anlaşılmalıdır.

Alanın kendisi, amino asit kalıntıları arasında sayısız etkileşimin gözlemlenmesi ile ayırt edilir. Onların sayısı alanların kendileri arasındaki reaksiyonlardakinden çok daha büyüktür. Bu nedenle, aralarındaki boşluklar, çeşitli organik çözücülerin etkisine nispeten "savunmasız "tır. Onların hacmi birkaç su molekülüne uyacak 20-30 kübik angstrom boyutundadır. Farklı alanlar genellikle tamamen benzersiz bir mekansal yapıya sahiptir ve bu tamamen farklı işlevlerin performansıyla ilişkilidir.

Aktif merkezler

Kural olarak, aktif merkezler kesinlikle alanlar arasında bulunur. Buna göre, her biri reaksiyonun gidişinde çok önemli bir rol oynamaktadır. Alanların bu şekilde düzenlenmesi nedeniyle, enzimin bu bölgesinin önemli derecede esnekliği ve hareketliliği bulunur. Bu son derece önemlidir, zira enzimatik fonksiyon sadece uzamsal konumunu değiştirebilen bileşikler tarafından gerçekleştirilir.

Enzim gövdesindeki polipeptid bağının uzunluğu ile kompleks işlevlerin gerçekleştirilme şekli arasında doğrudan bir ilişki vardır. Rolün komplikasyonu hem iki katalitik alan arasında aktif bir reaksiyon merkezi oluşturularak hem de tamamen yeni alanların oluşturulmasıyla sağlanır.

Bazı enzim proteinleri (örnekler - lizozim ve glikojen fosforilaz), aynı türde kimyasal bağların bölünme tepkimesini katalize ettikleri halde, boyutlarında çok değişebilir (sırasıyla 129 ve 842 amino asit kalıntısı). Aradaki fark, daha büyük ve daha büyük enzimlerin, uzayda pozisyonlarını daha iyi kontrol edebilmesidir ki bu da daha fazla kararlılık ve reaksiyon hızı sağlar .

Enzimlerin temel sınıflandırılması

Günümüzde, standart sınıflandırma yaygın ve dünyada yaygındır. Ona göre, alt sınıflar ile altı ana sınıf ayrılmıştır. Sadece temel olanları göz önüne alacağız. İşte bunlar:

1. Oksidoredüktazlar. Bu durumda protein-enzimlerin işlevi oksidasyon-indirgeme reaksiyonlarının uyarılmasıdır.

2. Transferase. Aşağıdaki grupların alt tabakaları arasındaki aktarımı gerçekleştirebilir:

• Bir karbon kalıntıları.
• Ketonların yanı sıra aldehitlerin kalıntıları.
• Asil ve glikozil bileşenleri.
• Alkil (bir istisna olarak CH3 taşıyamaz) kalıntıları.
• Azot üsleri.
• Fosfor içeren gruplar.

3. Hidrolazlar. Bu durumda, proteinlerin enzimatik fonksiyonunun değeri, aşağıdaki bileşik tiplerinin ayrılmasından oluşur:

• Esterler.
• Glikozidleri.
• Eterler ve tiyoeterler.
• Peptit tipi bağlar.
• CN türü bağlar (aynı peptidler hariç).

4. Lizler. Sonradan bir çift bağ oluşturulması ile grupların ayrılması kabiliyetine sahiptirler. Buna ek olarak, ters işlem de gerçekleştirilebilir: ayrı grupların çift bağlara katılmaları.

5. İzomerazlar. Bu durumda, proteinlerin enzimatik fonksiyonu kompleks izomerik reaksiyonların katalizidir. Bu grup aşağıdaki enzimleri içerir:

• Razemazlar, epimerazlar.
• Tsistransizomerazy.
• İntramoleküler oksidoredüktazlar.
• İntramoleküler transferazlar.
• İntramoleküler liyozlar.

6. Ligazlar (aksi takdirde sentetazlar olarak bilinirler). ATP'nin belirli bağların eş zamanlı oluşumu ile bölünmesi için görev yapmıştır.

Proteinlerin enzimatik işlevinin inanılmaz derecede önem taşıdığını görmek kolaydır, çünkü vücudunuzdaki her saniye hemen hemen tüm reaksiyonları kontrol altında tutarlar.

Substratla etkileşime girdikten sonra enzimin kalanı nedir?

Çoğu zaman, enzim, amino asit kalıntıları ile temsil edilen, aktif merkezi olan küresel bir menşeli bir proteindir. Diğer tüm vakalarda merkez, bağlantıları çok daha zayıf olan sıkıca bağlı bir protez grubu veya koenzim (örneğin ATP) içerir. Bütün katalizöre holoenzim denir ve ATP'nin çıkarılmasından sonra oluşan kalıntı bir apoenzimdir.

Böylece, bu özelliğe göre, enzimler aşağıdaki gruplara ayrılır:

• Herhangi bir koenzim bazı içermeyen basit hidrolazlar, lyases ve izomerazlar.
• Protein grubu (örneğin lipoik asit) içeren protein enzimleri (örnekler - bazı transaminazlar). Bu grup aynı zamanda birçok peroksidaz içerir.
• Koenzim yenilenmesi zorunlu olan Ennisms. Bunlara kinazlar ve oksidoredüktazların çoğu dahildir.
• Bileşimi henüz tam olarak anlaşılamayan diğer katalizörler.

Birinci gruba dahil olan tüm maddeler gıda endüstrisinde yaygın olarak kullanılmaktadır. Diğer tüm katalizörler, aktivasyonu için çok özel koşullar gerektirir ve bu nedenle sadece vücutta veya bazı laboratuvar deneylerinde çalışırlar. Böylece, enzimatik fonksiyon, insan ya da hayvan vücudunun kesin olarak tanımlanmış şartlarında belirli reaksiyon tiplerini uyarmada (katalizleme) yapılan çok spesifik bir reaksiyondur.

Aktif bir merkezde ne olur ya da enzimler neden bu kadar etkili çalışır?

Zaten enzimatik katalizi anlayışının anahtarı aktif bir merkezin oluşturulması olduğunu bir kereden fazla söyledik. Bu koşullar altında reaksiyonda çok daha aktif hale geldiğinde substratın spesifik bir bağlanması gerçekleşir. Burada gerçekleştirilen reaksiyonların karmaşıklığını anlamanız için basit bir örnek verelim: Glikozu fermente etmek için bir anda 12 enzim alınmalıdır! Böyle huzursuz bir karşılıklı etkileşim mümkündür çünkü enzimatik fonksiyonu yerine getiren protein en yüksek spesifite derecesine sahiptir.

Enzimlerin türleri özgüllüğü

Mutlak olabilir. Bu durumda, özgüllük yalnızca kesin tanımlanmış bir enzim türüne göre tezahür eder. Böylece, üreaz sadece üre ile etkileşime girer. Tepkimedeki laktoz sütü ile herhangi bir koşulda içeri girmez. Bu vücuttaki protein-enzimlerin fonksiyonudur.

Buna ek olarak, çoğunlukla mutlak grup özgüllüğü vardır. Başlıktan anlaşılacağı gibi, bu durumda organik maddelerin bir sınıfına (kompleks olanlar, alkoller veya aldehitler de dahil olmak üzere esterler) kesinlikle "duyarlılık" vardır. Dolayısıyla, midenin ana enzimlerinden biri olan pepsin, sadece peptit bağının hidrolizine göre özgüllük gösterir. Alkol dehidrojenazı, sadece alkollerle etkileşime girer ve laktid dehidrogenaz, α-hidroksi asitler haricinde herhangi bir şey kırmaz.

Aynı zamanda, enzimatik fonksiyon belirli bir bileşik grubunun karakteristik özelliğidir, ancak belirli koşullar altında enzimler temel "hedef" ten tamamen farklı maddeler üzerinde hareket edebilir. Bu durumda, katalizör belirli bir madde sınıfına "gravitasyon" yapar, ancak belirli koşullar altında diğer bileşikleri (mutlaka analog olmayan) bölebilir. Doğru, bu durumda tepki birçok kez yavaşlayacaktır.

Tripsin'in peptit bağları üzerinde etkin olabilme yeteneği yaygın olarak bilinir, ancak çok az insan gastrointestinal sistemde enzimatik bir işlev gören bu proteinin çeşitli ester bileşikleri ile kolayca etkileşime girebileceğini biliyor.

Son olarak, özgüllük optik olabilir. Bu enzimler, tamamen farklı maddelerin en geniş yelpazesiyle etkileşime girebilir, ancak yalnızca kesin olarak tanımlanmış optik özelliklere sahip oldukları koşullarda. Dolayısıyla, bu durumda proteinlerin enzimatik fonksiyonu, enzimsiz etkilerin ilkesine ve inorganik menşeli katalizörlere büyük ölçüde benzer.

Kataliz etkinliğini hangi faktörler belirler?

Günümüzde, son derece yüksek derecede enzim etkililiğini belirleyen faktörlerin şunlar olduğuna inanılmaktadır:

• Konsantrasyon etkisi.
• Mekansal yönlendirmenin etkisi.
• Aktif reaksiyon merkezinin çok işlevliliği.

Genel olarak konsantrasyon etkisinin özü inorganik kataliz reaksiyonunun özünden farklı değildir. Bu durumda, aktif merkezde, çözeltinin tüm diğer hacmi için aynı değerden birkaç kat daha fazla olan bir substrat konsantrasyonu yaratılır. Reaksiyonun merkezinde, maddenin molekülleri seçici olarak sıralanır ve birbirleriyle reaksiyona girerler. Bu etkinin kimyasal tepkime hızını çeşitli derecelerde artırmasına yol açtığını tahmin etmek zor değildir.

Standart bir kimyasal proses ilerledikçe, etkileşen moleküllerin hangi kısmının birbiriyle çarpışacağı son derece önemlidir. Basitçe ifade etmek gerekirse, çarpışma anındaki moleküllerin mutlaka birbirlerine göre sıkı bir şekilde yönlendirilmesi gerekir. Enerjinin aktif merkezinde böylesine bir dönüş zorlanır ve bundan sonra katılan tüm bileşenler belirli bir hatta hizalanır, kataliz reaksiyonu yaklaşık üç derecelik hızla hızlandırılır.

Bu durumda, çok fonksiyonlu altında, madde "tedavi" bir molekül üzerinde aynı zamanda (ya da sıkı bir şekilde koordine edilmiş) hareket aktif sitenin tüm bileşenlerin bir özelliği anlamına gelir. bir (molekül) uygun şekilde uzayda sabittir sadece içerisindeki (. yukarıya bakınız), fakat aynı zamanda büyük ölçüde özelliklerini değiştirir. Bütün bunlar bir araya enzim gerektiği gibi substrata göre hareket etmek çok daha kolay hale geliyor gerçeğine yol açar.