Protein denatürasyonu

peptid zinciri Konformasyon (yapı) sipariş ve her bir proteinin için eşsizdir. Özel koşullarda bileşik molekülünün uzaysal yapısını stabilize bağların bir boşluk çok sayıda vardır. Bunun bir sonucu olarak, boşluk tam olarak tüm molekül (veya bunun esas parçalarından birini) düzensiz bir sargı şeklini alır. Bu süreç "denatürasyon" denir. Bu değişiklik altmış seksen derece ısıyı tetikleyebilir. Bu durumda, her bir molekülü ortaya çıkan boşluğu diğerinden konformasyonda farklı olabilir.

Proteinlerin denatürasyonu kovalan olmayan bağlar yok etme yeteneğine sahip herhangi bir maddelerin etkisi altında gerçekleşir. Bu işlem, bazı etkisi altında, faz kesit yüzeyinde, alkalin ya da asidik koşullar altında oluşabilir , organik bileşikler (fenoller, alkoller ve diğerleri). Protein denatürasyonu guanidinyum klorür veya üre etkisi altında meydana gelebilir. Bahsedilen maddeler, kendilerine ait olan mevcut bir protein ikame amino asit kalıntılarının bir grup numarası ile peptit omurgasının, karbonil veya amino grupları ile zayıf bağlar (hidrofobik, noniyonik, hidrojen) oluşturmak hidrojen bağı moleküller içinde. Sonuç olarak, bir değişiklik, ikincil ve üçüncül yapı meydana gelir.

denatüre edici maddelere karşı direnç disülfid bağlarının protein bileşiklerinin molekülünde mevcudiyetinde esas bağlıdır. Diğer etkiler olmadan gerçekleşir protein denatürasyonu geri kazanım koşulları altında Ş - tripsin inhibitörü üç bağlar S yer alır. daha sonra, oksitleme sistein ve disülfid bağlarının oluşumu SH-grupları gerçekleştirilir koşullarında bağlantı koyun, orijinal konformasyon yüklenir. Hatta tek bir disülfid bağının varlığı ile mekansal yapısının stabilitesini arttıran.

Protein denatürasyonu, tipik olarak, çözünürlük bir azalma eşlik etmektedir. Bununla birlikte genellikle çökelti meydana gelmiştir. Bu şeklinde ortaya çıkar "curdled protein." yumurta kaynar zaman, örneğin, bu durumda olduğu gibi çözelti içinde bileşiklerin yüksek konsantrasyonlarda, "pıhtılaşma", tam bir çözüm maruz kalır. Proteinin denatürasyonu onun biyolojik aktivitesini kaybettiğinde. Bu prensip kullanımını dayanır karbolik asit antiseptik madde olarak (fenol sulu çözelti).

mekansal yapısı instabilite, çeşitli maddelerin etkisi altında yüksek başarısızlık olasılığı izole protein araştırma önemli zordur. tıp ve endüstride bileşikleri kullanırken Ayrıca bazı sorunlar yarattı.

Protein denatürasyonu yüksek sıcaklıklara maruz bırakılma ile gerçekleştirilir ise, yavaş soğutma, belirli koşullarda işlem renativatsii gerçekleşir - doğal (orijinal) konformasyon iyileşme. Bu durum, peptit zincirinin döşeme birincil yapısına uygun olduğunu göstermektedir.

doğal konformasyon (kaynak konumu) oluşumu, bir kendiliğinden olan bir süreçtir. Diğer bir deyişle, bu düzenleme, bir molekül içinde bulunan serbest minimum enerji miktarına karşılık gelir. Bir sonuç olarak bileşiğin mekansal yapısı, peptid zincirlerindeki amino asidi dizisi kodlanmış olduğu sonucuna varılabilir. Bu da, amino asitlerin (örneğin, mioglobinovye peptid zincirleri) ardışımından ilgili tüm polipeptidler, aynı konformasyonuna anlamına gelir.

Proteinler birincil yapısında önemli farklılıklar, hatta çok az veya yapıdaki kesinlikle özdeş olmadığını olabilir.